-
За последнее десятилетие на волне повсеместного развития нанотехнологий исследователи создали массу прототипов «нанороботов» — это наноскопические моторы и шестерни, регуляторы и переключатели, работающие пока что в искусственно созданных условиях. Одним из перспективных материалов, пригодных для изготовления наномашин, является... ДНК. Индийские учёные использовали эту молекулу для создания сенсора кислотности среды, меняющего цвет флуоресценции в зависимости от pH раствора. Наиболее примечательным в разработке является то, что это первый пример автономной работы наноустройства не в искусственной среде, а внутри живой клетки.
-
Одним из самых интересных феноменов в молекулярной биологии является убиквитиновая сигнализация в клетке. Элементарная единица этого пути — небольшой белок убиквитин (76 аминокислотных остатков, 8,5 кДа), открытый в 1975 году. Год за годом исследования убиквитин-опосредованных событий в живой клетке приносят всё новые и новые неожиданности. В заметке «Вездесущий убиквитин» мы давали прогноз, что вскоре снова услышим об этом белкé. Приятно заметить, что это предсказание сбылось. Правда, простоты в общую картину эти открытия не добавили — приходится говорить, скорее, о путанице в ранее стройной теории «казнить–помиловать».
-
Убиквитин — один из самых распространённых белков в природе. Он синтезируется во всех эукариотических клетках — от дрожжей до человека, а у человека — от клеток кожи до нейронов. Пика известности этот белок достиг в 1980-х, когда обнаружилось, что убиквитинилирование является «поцелуем смерти» для белков. Действительно, одна из форм убиквитина является маркером деградации выполнивших свою функцию или «поломанных» белков. Потом было обнаружено и второе, противоположное (!), его свойство — убиквитинилирование белков ряда сигнальных путей регулирует их активность и, в результате, опосредует передачу сигнала в ядро. Наконец, недавно было открыто, что функции убиквитина распространяются и на регулирование аппарата ядра: показана его роль в регулировании транскрипции генов путём модификации РНК-полимеразного комплекса.
-
Генетический код — это «алфавит», лежащий в основе функционирования любой живой системы на Земле. Ранее считавшийся неизменным и универсальным для всех организмов, генетический код, на самом деле, подвержен эволюционному процессу, в результате которого могут возникать различные аномалии — например, варианты кода, специфичные для отдельных биологических видов или даже субклеточных органелл (митохондрий). Одна из таких аномалий, по-видимому, представляет собой древнюю адаптацию, защищающую от окислительного стресса, вызванного переходом к аэробному дыханию, и приводящую к высокой концентрации метионина в митохондриях.
-
Более трети всех синтезируемых клеткой белков секретируется либо встраивается в мембрану, то есть — подвергается трансмембранному переносу. Этот процесс осуществляет специальный транслокационный комплекс, состоящий у бактерий из интегрального мембранного канала SecY и «мотора» SecA, который с помощью энергии АТФ «проталкивает» белóк через узкий канал SecY. До недавнего времени этот процесс был изучен только в самом общем виде (хотя было известно, например, в каких случаях белóк будет «вытолкнут» из клетки, а в каких — останется в мембране). Последние исследования пролили свет на молекулярный механизм взаимодействия SecY–SecA и то, как они осуществляют транспорт белков.
-
Многие наслышаны о вреде холестерина, содержащегося в продуктах, которые мы потребляем. Так ли уж вредна эта молекула для нашего организма? Холестерол (он же холестерин) и его производные являются важными компонентами клеточных мембран, особенно если речь заходит о нервной ткани. Недавно было опубликовано исследование, в котором обнаружена необычная функция холестерола. Оказывается, он способен связываться с холинергическими рецепторами, влияя при этом на их пространственную структуру. Кроме того, были обнаружены специфические сайты связывания холестерола. Это позволяет по-новому взглянуть на его роль в функционировании нервной ткани.
-
Животные воспринимают свет и реагируют на различные физические и химические сигналы с помощью интегральных белков клеточной мембраны, принадлежащих к семейству G-белоксопряжённыхрецепторов. Под действием этих сигналов рецептор «переключается» из неактивной формы в активированную, способную связывать G-белок и инициализировать внутриклеточные биохимические каскады. Менее десяти лет назад учёным удалось расшифровать пространственное строение одного из таких рецепторов — родопсина, — однако эта структура соответствовала неактивной форме белкá и не могла дать информации об активации рецептора. Недавно, после массы затраченных усилий, учёным удалось получить структуру активной формы родопсина и приблизиться, наконец, к пониманию молекулярных основ перехода рецепторов в активную форму.
-
Шаперонины — белки, работающие «в паре» с шаперонами, — обеспечивают правильное сворачивание полипептидной цепи, временно «изолируя» только что сошедший с рибосомы белок в своей внутренней полости. При этом бактериальные шаперонины «закрываются» с помощью отдельной «крышки», а шаперонины эукариот имеют «встроенную» «задвижку». Учёным из Стэнфорда удалось выяснить, что механизм открывания/закрывания эукариотического шаперонина радикальным образом отличается от механизма его бактериального аналога, — несмотря на очень высокое структурное сходство.
